Secondary Structure Analysis of Fermented Bovine Collagen with Varying Fermentation Times Using FTIR: Analisis Struktur Sekunder Kolagen Sapi Terfermentasi dengan Variasi Waktu Menggunakan FTIR

Dhiksa Yudhanata Eksa Pratama (Departemen Farmasi, Fakultas Kedokteran, Universitas Brawijaya, Malang, Indonesia)
Luthfi Ahmad Muchlashi (Departemen Farmasi, Fakultas Kedokteran, Universitas Brawijaya, Malang, Indonesia)
Tri Yudani Mardining Raras (Departemen Biokimia dan Biologi Molekuler, Fakultas Kedokteran, Universitas Brawijaya, Malang, Indonesia)

JRST (Jurnal Riset Sains dan Teknologi)
Volume 10 No. 2, September 2026 :JRST

Collagen consumption as a supplement for skin health and musculoskeletal diseases is increasing in Indonesian society. However, due to its large molecular size, it reduces the efficiency of the delivery process. Therefore, collagen hydrolysis is carried out by fermentation into collagen peptides. This study aims to analyze the effect of the duration of the fermentation process of bovine collagen (FBCP = Fermented Bovine Collagen Peptide) on the secondary structure of collagen using an FTIR instrument. A comparative study of the infrared spectra profile was carried out on unfermented collagen (K-), fermented bovine collagen for 1, 2, 3, 4 and 5 weeks, and commercially hydrolyzed collagen peptides (K+). The results showed that the bovine collagen fermentation method successfully converted collagen into collagen peptides accompanied by changes in the secondary structure of collagen. Statistical tests showed significant differences between unfermented collagen (K-) and collagen fermented for 2, 3, 4 and 5 weeks with p = 0.065, p = 0.023, p = 0.005 and p = 0.002 respectively. There were also significant differences between hydrolyzed collagen peptides (K+) and fermented collagen peptides for 4 (p = 0.036) and 5 weeks (p = 0.018), with more peptide bond cleavage in the fermented group. The present study concludes that the duration of bovine collagen fermentation affects changes in the secondary structure of collagen and the formation of collagen peptides that are equivalent to or better than non fermented hydrolyzed collagen peptides. ABSTRAK (Bahasa Indonesia) Konsumsi kolagen sebagai suplemen kesehatan kulit dan penyakit muskuloskleletal semakin meningkat di masyarakat Indonesia. Namun demikian karena ukuran molekul yang besar, meyebabkan berkurangnya efisiensi proses penghantaran. Untuk itu dilakukan hidrolysis kolagen dengan cara fermentasi menjadi peptida kolagen. Studi ini bertujuan menganalisis pengaruh durasi proses fermentasi pada kolagen sapi terhadap struktur sekunder (FBCP=Fermented Bovine Collagen Peptide) melalui instrumen FTIR. Studi komparatif profil spektra inframerah dilakukan pada kolagen yang tidak difermentasi (K-), kolagen sapi terfermentasi selama 1, 2, 3, 4 dan 5 pekan, dan peptida kolagen hasil hidrolisis komersial (K+). Hasil penelitian menunjukkan bahwa metode fermentasi kolagen sapi berhasil mengonversi kolagen menjadi peptida kolagen yang disertai perubahan pada struktur sekunder kolagen. Uji statistik memperlihatkan perbedaan yang signifikan antara kolagen yang tidak difermentasi (K-) dan kolagen yang difermentasi selama 2, 3, 4 dan 5 pekan dengan p= 0,065, p = 0,023, p = 0,005 dan p = 0,002 berturut-turut. Terdapat pula perbedaan signifikan antara peptida kolagen hasil hidrolisis (K+) dan peptida kolagen hasil fermentasi selama 4 (p=0,036) dan 5 pekan (p=0,018), dengan pemutusan ikatan peptida yang lebih banyak pada kelompok fermentasi. Dari studi ini disimpulkan bahwa lama fermentasi kolagen sapi berpengaruh terhadap perubahan struktur sekunder kolagen dan pembentukan peptida kolagen yang setara atau lebih baik dibandingkan peptida kolagen hasil hidrolisis dengan proses nonfermentasi.