This Author published in this journals
All Journal IPSSJ
Claim Missing Document
Check
Articles

Found 1 Documents
Search

ANALISIS IN SILICO ENZIM UREASE UREAPLASMA PARVUM BERBASIS PYMOL: PUSAT AKTIF, RESIDU KATALITIK, SEGMEN PENUTUP FLEKSIBEL, DAN MEKANISME HIDROLISIS UREA Jonathan Pranata Purba
Integrative Perspectives of Social and Science Journal Vol. 3 No. 05 Mei (2026): Integrative Perspectives of Social and Science Journal
Publisher : PT Wahana Global Education

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar

Abstract

Enzim urease merupakan metaloenzim yang berperan dalam mengkatalisis hidrolisis urea menjadi amonia dan karbon dioksida. Penelitian ini bertujuan menganalisis struktur enzim urease Ureaplasma parvum secara in silico berbasis PyMOL, dengan fokus pada pusat aktif, residu katalitik, segmen penutup fleksibel, dan mekanisme hidrolisis urea. Analisis dilakukan melalui visualisasi struktur tiga dimensi, identifikasi subunit penyusun enzim, pemetaan pusat aktif Ni²⁺, serta pengamatan residu penting yang berperan dalam proses katalisis. Hasil analisis menunjukkan bahwa urease Ureaplasma parvum tersusun atas subunit UreA, UreB, dan UreC, dengan UreC sebagai subunit katalitik utama. Pusat aktif enzim mengandung dua ion Ni²⁺ yang dikoordinasikan oleh residu histidin, aspartat, dan lisin terkarbamilasi. Koordinasi tersebut membantu menjaga orientasi substrat, menstabilkan intermediat, dan mendukung efisiensi reaksi hidrolisis. Segmen penutup fleksibel berperan dalam mengatur akses substrat menuju pusat aktif serta melindungi proses katalisis dari gangguan molekul air di lingkungan sekitar. Mekanisme hidrolisis urea berlangsung melalui pengikatan substrat, serangan nukleofilik oleh hidroksida, pembentukan intermediat tetrahedral, pelepasan amonia, dan hidrolisis karbamat. Penelitian ini menunjukkan bahwa aktivitas urease sangat dipengaruhi oleh keteraturan pusat aktif, koordinasi Ni²⁺, residu katalitik, dan dinamika segmen penutup fleksibel.