Garuda - Garba Rujukan Digital

YANDRI AS

Jurusan Kimia Fakultas MIPA Universitas Lampung

Author-ID : 3648316

Health Professions Immunology & microbiology

Published : 2 Documents Claim Missing Document

Claim Missing Document

Articles

Peningkatan Kestabilan Enzim Lipase Dari Pseudomonas aeruginosa ATCC 27853 Dengan Amobilisasi Menggunakan Bentonit NOPIANI NOPIANI; YANDRI AS; SUTOPO HADI
Jurnal Analis Kesehatan Vol 5, No 1 (2016): JURNAL ANALIS KESEHATAN
Publisher : Department of Health Analyst, Politeknik Kesehatan, Kementerian Kesehatan Tanjungkarang

Pada penelitian ini telah dilakukan amobilisasi enzim lipase dari Pseudomonas aeruginosa ATCC 27853 menggunakan bentonit untuk meningkatkan kestabilan enzim. Tahapan prosedur yang dilakukan pada penelitian ini meliputi: kondisi pertumbuhan optimum, produksi, isolasi, pemurnian, amobilisasi dan karakterisasi enzim lipase hasil pemurnian sebelum dan sesudah amobilisasi. Aktivitas enzim lipase ditentukan dengan metode Titrimetri. Kadar protein ditentukan dengan metode Lowry. Hasil penelitian menunjukkan kondisi optimum pertumbuhan Pseudomonas aeruginosa ATCC 27853 menghasilkan enzim lipase dengan aktivitas tertinggi pada pH 7, temperatur 35°C dan waktu inkubasi selama 48 jam. Aktivitas spesifik enzim hasil pemurnian sebesar 520,000 U/mg, meningkat kemurniannya 9,2 kali dibandingkan ekstrak kasar enzim lipase dengan aktivitas spesifik sebesar 56,491 U/mg. Enzim lipase hasil pemurnian mempunyai suhu optimum 35°C, KM 86,177 mgmL-1 substrat, Vmaks 35,714 μmol mL-1 menit-1, ki = 0,023 menit-1, t1/2 = 30,130 menit, dan ∆Gi = 95,669 kJ mol-1. Enzim lipase hasil amobilisasi mempunyai suhu optimum 35 °C, KM 4,742 mgmL-1 substrat, Vmaks 4,854 μmol mL-1 menit-1, ki = 0,018 menit-1, t1/2 = 38,500 menit, dan ∆Gi = 96,296 kJ mol-1. Berdasarkan penelitian yang telah dilakukan diketahui bahwa amobilisasi enzim lipase menggunakan matriks bentonit dapat meningkatkan kestabilan enzim dibandingkan dengan enzim tanpa amobilisasi.

Peningkatan Kestabilan Enzim Protease dari Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan Modifikasi Kimia Menggunakan Sitrakonat Anhidrida NANIK SUWARSO; YANDRI AS; SUTOPO HADI
Jurnal Analis Kesehatan Vol 5, No 1 (2016): JURNAL ANALIS KESEHATAN
Publisher : Department of Health Analyst, Politeknik Kesehatan, Kementerian Kesehatan Tanjungkarang

Protease merupakan enzim ekstraseluler yang dapat memecah molekul protein menjadi asam amino dan banyak digunakan pada proses industri dalam keadaan yang stabil pada suhu dan pH yang ekstrim. Tujuan penelitian ini untuk meningkatkan stabilitas enzim protease dari bakteri Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida. Hasil penelitian menunjukkan bahwa aktivitas spesifik enzim protease hasil pemurnian 1.006,648 U/mg, meningkat 14 kali dibandingkan dengan ekstrak kasar enzim yang mempunyai aktivitas spesifik 70,352 U/mg. Enzim hasil pemurnian ini mempunyai pH optimum 6,5; suhu optimum 50oC; KM = 23,565 mg/mL substrat; Vmaks = 434,783 μmol/mL.menit; ki = 0,085 menit-1; t1/2 = 8,153 menit dan ΔGi = 96,944 kJ/mol. Enzim hasil modifikasi menggunakan sitrakonat anhidrida dengan derajat modifikasi 65; 70 dan 75% mempunyai pH optimum 7,0; suhu optimum 55oC; KM berturut-turut sebagai berikut: 11,658; 13,300 dan 14,571 mg/mL substrat; Vmaks berturut-turut sebagai berikut: 243,902; 250,000 dan 285,714 μmol mL-1 menit-1; ki berturut-turut sebagai berikut: 0,081; 0,079 dan 0,071 menit-1; waktu paruh (t1/2) berturut-turut sebagai berikut: 8,556; 8,772 dan 9,760 menit; ΔGi berturut-turut sebagai berikut: 98,584; 98,688 dan 98,980 kJ mol-1. Modifikasi kimia enzim protease dari Bacillus subtilis ITBCCB148 menggunakan sitrakonat anhidrida dapat meningkatkan stabilitas termal sebesar 1,0-1,2 kali yang dapat dilihat dari penurunan nilai ki, peningkatan waktu paruh dan ΔGi.

Title

Found 2 Documents
Search

Abstract

Abstract

Title Search

Found 2 Documents Search

Abstract

Abstract

Title

Found 2 Documents
Search