<![CDATA[Enzim Glutathione S-Transferase (GST) (EC 2.5.1.18) terdiri dari golongan enzim multifungsi yang mengkatalisis konjugasi glutathione (GSH) menjadi senyawa elektrofilik. Isozim ini dianggap memainkan peran penting dalam detoksifikasi xenobiotic. Studi mengenai resistensi insektisida gologan organofosfat dan orgnoklorin terkait dengan peningkatan aktifitas enzim GST. Penelitian ini bertujuan menganalisis struktur pemodelan homologi enzim GTS Anopheles farauti. metode penelitin ini menggunakan data sekunder dari server UniProt, data urutan protein dianalisis menggunakan aplikasi ProtParam, dan SOPMA. Pemodelan homologi enzim GTS menggunakan server Swiss Model, dan validasi atau evaluasi struktrur tiga-dimensi menggunakan MolProbity, ProSA dan SAVES v6.0 (ERRAT, Verfy 3D, PROCHECK). Hasil prediksi sifat fisikokimia diperoleh Panjang urutan protein 210, dengan berat molekul 24311.98 Dalton, titik isoelektrik 6.17, Enzim GTS bersifat stabil (Indeks stabilitas 33.07), dan enzim GTS bersifat hidroilik (Grand average of hydropathicity (GRAVY) -0.278. Prediksi struktur sekunder diperoleh Alpha helix (Hh) 107 (50.95%), Extended strand (Ee 31 (14.76%), Beta turn (Tt) 9 (4.29%) dan Random coil (CC) 63 (30.00%). Hasil pemodelan model struktur tiga-dimensi diperoleh model Refine #01 yang tervalidasi dimana ProSA -8.58, ERRAT 97%, Verfy 3D 86.33%, PROCHECK Ramacandran plot diperoleh most favoured regions 353 (92.2%); allowed regions 29 7.(6%); generously allowed regions 1 (0.3%); disallowed regions 0 (0.0%), dan G-factors 0.12]]>
Copyrights © 2023
