Claim Missing Document
Check
Articles

Found 10 Documents
Search

PERAN MUTASI GEN ACY II TERHADAP PRODUKSI ANTIBIOTIK SEFALOSPORIN Mustika, Indria Puti; Wibisana, Ahmad
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol 4, No 2 (2017): December 2017
Publisher : Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT)

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (1002.454 KB) | DOI: 10.29122/jbbi.v4i2.2272

Abstract

The Roles of AcyII Gene Mutations for Production of Antibiotics Derived From CephalosporinSemisynthetic antibiotics cephalosporins are widely used to treat infectious diseases, especially those caused by gram-negative bacteria. Various types of semisynthetic antibiotics could be synthesized using 7-aminocephalosporanic acid (7-ACA) as the main raw material. 7-ACA is obtained by conversion of cephalosporin C, either chemically or enzymatically. Converting cephalosporin C to 7-ACA enzymatically in one step involves the cephalosporin acylase enzyme. Currently, all of cefalosporin acylase enzymes produced by wild-type microbes have only high activity on glutaryl-7-ACA as the main substrate. Genetic engineering of the encoding gene of cefalosporin acylase is required to obtain recombinant enzyme having high activity on cephalosporin C. In this paper, the engineering attempts made on acyII gene from Pseudomonas SE83 using directed mutagenesis, error prone PCR, and structural modeling are described. Keywords: AcyII gene, cephalosporin, cephalosporin C acylase, enzyme activity, mutation ABSTRAKAntibiotik sefalosporin semisintetik banyak digunakan untuk mengatasi penyakit infeksi, khususnya yang ditimbulkan oleh bakteri gram negatif. Berbagai jenis antibiotik semisintetk dapat disintesis menggunakan senyawa asam 7-aminosefalosporanat (7-ACA) sebagai bahan baku utamanya. Senyawa 7-ACA diperoleh melalui konversi sefalosporin C, baik yang dilakukan secara kimiawi maupun enzimatis. Konversi sefalosporin C menjadi 7-ACA secara enzimatis dalam satu langkah melibatkan enzim sefalosporin asilase. Hingga saat ini, seluruh enzim sefalosporin asilase yang dihasilkan oleh mikroba wild type hanya mempunyai aktifitas yang tinggi terhadap glutaryl-7-ACA. Rekayasa genetik terhadap gen pengkode enzim sefalosporin asilase diperlukan untuk memperoleh enzim rekombinan yang mempunyai aktifitas tinggi terhadap substrat sefalosporin C. Dalam ulasan ini diuraikan upaya-upaya rekayasa yang telah dilakukan terhadap gen acyII dari Pseudomonas SE83 menggunakan teknik mutasi terarah, error prone PCR, dan pemodelan struktur.Kata kunci: Aktivitas enzim, gen acyII, mutasi, sefalosporin, sefalosporin C asilase Received: 14September 2017    Accepted: 19 December 2017     Published: 30 December 2017    Received: 14September 2017                Accepted: 19 December 2017           Published: 30 December 2017   
TINJAUAN, D-ASAM AMINO OKSIDASE DARI MIKROBA: PRODUKSI DAN APLIKASI Wibisana, Ahmad; Mustika, Indria Puti
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol 2, No 2 (2015): December 2015
Publisher : Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT)

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (730.732 KB) | DOI: 10.29122/jbbi.v2i2.514

Abstract

D-amino acid oxidase (DAAO) is a flavin adenine dinucleotide-containing enzyme that catalyzes the oxidative deamination of amino acid D-isomers with high stereospecificity, which results in α-keto acids, ammonia and hydrogen peroxide. Having high stereospecificity, DAAO is used in a variety of applications such as drug, biocatalyst, biosensor and preparation of transgenic plants. DAAO is widespread in nature, found in microorganisms to mammals. Microbial DAAO is considered more important than mammalian DAAO for biotechnology application. DAAO production in submerged fermentation is influenced by several factors, such as carbon source, nitrogen source, inducer, dissolve oxygen, temperature and pH. The influence of those factors on DAAO production by microbial origin, DAAO production by microbial recombinant, and its application in biotechnology are discussed in this review.Keywords: Enzyme, DAAO, D-amino acid, production, application ABSTRAKEnzim D-asam amino oksidase (DAAO) merupakan enzim yang mengandung Flavin Adenine Dinucleotide yang bekerja mengkatalisis reaksi oksidasi deaminasi D-asam amino dengan stereospesifisitas yang tinggi menghasilkan α-asam keto, amonia dan hidrogen peroksida. Karena mempunyai karakteristik sreteospesifisitas yang tinggi, enzim DAAO banyak digunakan untuk berbagai aplikasi seperti obat, biokatalis, biosensor dan penyiapan tanaman transgenik. Enzim ini dapat dihasilkan oleh organisme mulai dari bakteri hingga mamalia, namun untuk aplikasi dibidang bioteknologi, enzim DAAO yang berasal dari mikroorganisme dipandang lebih penting dari pada yang berasal dari mamalia. Produksi enzim dari DAAO dari mikroorganisme dalam kultur cair dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti sumber karbon, nitrogen, senyawa penginduksi, oksigen terlarut, temperatur dan pH medium. Pengaruh dari faktor-faktor tersebut terhadap produksi enzim DAAO, produksi enzim DAAO menggunakan mikroba rekombinan serta aplikasinya dalam bidang bioteknologi dibahas dalam tinjauan.Kata Kunci: Enzim, DAAO, D-asam amino, produksi, aplikasi
PEMURNIAN ENZIM SEFALOSPORIN-C ASILASE DAN OPTIMASI PROSES KROMATOGRAFI PENUKAR ION Nasution, Uli Julia; Wijaya, Silvia Melinda; Wibisana, Ahmad; Safarrida, Anna; Rachmawati, Indra; Puspitasari, Dian Japany; Naim, Sidrotun; Mahsunah, Anis Herliyanti; Wulyoadi, Sasmito; Suyanto, Suyanto
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol 5, No 2 (2018): December 2018
Publisher : Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT)

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (1567.447 KB) | DOI: 10.29122/jbbi.v5i2.2902

Abstract

Purification of Cephalosporin-C Acylase and Its Optimization of Ion-Exchange ChromatographyABSTRACTCephalosporin-C acylase (CCA) has an important role in the one-step conversion of cephalosporin-C into 7-ACA. Purification process aims to increase specific activity of CCA enzyme. Purification began with cell lysis, ammonium sulphate precipitation, dialysis, ion exchange chromatography (IEC) and size exclusion chromatography. IEC optimization of elution step was also done to compare gradient and isocratic elusion. Purification was capable to increase the enzyme purity upto 33.66 fold, with specific activity of 3.00 U/mg and the yield reached 41.41%. Optimization of elusion during IEC showed that isocratic protein elusion was more efficient (taking shorter time, 3 column volume (CV) only) than that of gradient batch (up to 9 CV). SDS-PAGE analysis demonstrated that the recombinant CCA enzyme existed in two types, active enzyme containing α-subunit (25 kDa) and β-subunit (58 kDa), and inactive enzyme (83 kDa) as precursor. Furthermore, 30% ammonium sulphate saturated precipitation was able to precipitate this inactive CCA.Keywords: 7-ACA,CCA, cephalosporin C, protein purification, specific activity ABSTRAKSefalosporin-C asilase (CCA) merupakan enzim yang berperan penting dalam konversi satu tahap sefalosporin-C menjadi 7-ACA. Proses purifikasi merupakan salah satu cara untuk meningkatkan aktivitas spesifik enzim CCA. Proses purifikasi dimulai dari memecah sel, diikuti dengan tahap presipitasi menggunakan amonium sulfat, dialisis, kromatografi penukar ion (IEC) dan kromatografi eksklusi. Optimasi proses IEC pada tahap elusi juga dilakukan untuk membandingkan elusi enzim CCA secara gradien dan isokratik. Proses purifikasi pada penelitian ini mampu meningkatkan kemurnian enzim hingga 33,66 kali, dengan aktivitas spesifik sebesar 3,00 U/mg dan perolehan enzim sebesar 41,41%. Hasil optimasi IEC pada proses elusi secara isokratik lebih efisien dari segi waktu (hanya membutuhkan 3 kolom volume (CV) dibandingkan dengan secara gradien (sampai 9 CV). Hasil SDS-PAGE menunjukkan bahwa CCA rekombinan merupakan enzim dengan 2 macam bentuk yaitu enzim aktif, yang terdiri dari subunit α (25 kDa) dan β (58 kDa), dan enzim tidak aktif berupa prekursor (83 kDa). Proses presipitasi menggunakan amonium sulfat 30% tersaturasi dapat mengendapkan prekursor CCA.Kata Kunci: 7-ACA, aktivitas spesifik, CCA, purifikasi protein, sefalosporin C
PERAN MUTASI GEN ACY II TERHADAP PRODUKSI ANTIBIOTIK SEFALOSPORIN Mustika, Indria Puti; Wibisana, Ahmad
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol. 4 No. 2 (2017): December 2017
Publisher : Balai Bioteknologi, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT)

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (1240.145 KB) | DOI: 10.29122/jbbi.v4i2.2272

Abstract

The Roles of AcyII Gene Mutations for Production of Antibiotics Derived From CephalosporinSemisynthetic antibiotics cephalosporins are widely used to treat infectious diseases, especially those caused by gram-negative bacteria. Various types of semisynthetic antibiotics could be synthesized using 7-aminocephalosporanic acid (7-ACA) as the main raw material. 7-ACA is obtained by conversion of cephalosporin C, either chemically or enzymatically. Converting cephalosporin C to 7-ACA enzymatically in one step involves the cephalosporin acylase enzyme. Currently, all of cefalosporin acylase enzymes produced by wild-type microbes have only high activity on glutaryl-7-ACA as the main substrate. Genetic engineering of the encoding gene of cefalosporin acylase is required to obtain recombinant enzyme having high activity on cephalosporin C. In this paper, the engineering attempts made on acyII gene from Pseudomonas SE83 using directed mutagenesis, error prone PCR, and structural modeling are described. Keywords: AcyII gene, cephalosporin, cephalosporin C acylase, enzyme activity, mutation ABSTRAKAntibiotik sefalosporin semisintetik banyak digunakan untuk mengatasi penyakit infeksi, khususnya yang ditimbulkan oleh bakteri gram negatif. Berbagai jenis antibiotik semisintetk dapat disintesis menggunakan senyawa asam 7-aminosefalosporanat (7-ACA) sebagai bahan baku utamanya. Senyawa 7-ACA diperoleh melalui konversi sefalosporin C, baik yang dilakukan secara kimiawi maupun enzimatis. Konversi sefalosporin C menjadi 7-ACA secara enzimatis dalam satu langkah melibatkan enzim sefalosporin asilase. Hingga saat ini, seluruh enzim sefalosporin asilase yang dihasilkan oleh mikroba wild type hanya mempunyai aktifitas yang tinggi terhadap glutaryl-7-ACA. Rekayasa genetik terhadap gen pengkode enzim sefalosporin asilase diperlukan untuk memperoleh enzim rekombinan yang mempunyai aktifitas tinggi terhadap substrat sefalosporin C. Dalam ulasan ini diuraikan upaya-upaya rekayasa yang telah dilakukan terhadap gen acyII dari Pseudomonas SE83 menggunakan teknik mutasi terarah, error prone PCR, dan pemodelan struktur.Kata kunci: Aktivitas enzim, gen acyII, mutasi, sefalosporin, sefalosporin C asilase Received: 14September 2017    Accepted: 19 December 2017     Published: 30 December 2017    Received: 14September 2017                Accepted: 19 December 2017           Published: 30 December 2017   
TINJAUAN, D-ASAM AMINO OKSIDASE DARI MIKROBA: PRODUKSI DAN APLIKASI Wibisana, Ahmad; Mustika, Indria Puti
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol. 2 No. 2 (2015): December 2015
Publisher : Balai Bioteknologi, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT)

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (730.732 KB) | DOI: 10.29122/jbbi.v2i2.514

Abstract

D-amino acid oxidase (DAAO) is a flavin adenine dinucleotide-containing enzyme that catalyzes the oxidative deamination of amino acid D-isomers with high stereospecificity, which results in α-keto acids, ammonia and hydrogen peroxide. Having high stereospecificity, DAAO is used in a variety of applications such as drug, biocatalyst, biosensor and preparation of transgenic plants. DAAO is widespread in nature, found in microorganisms to mammals. Microbial DAAO is considered more important than mammalian DAAO for biotechnology application. DAAO production in submerged fermentation is influenced by several factors, such as carbon source, nitrogen source, inducer, dissolve oxygen, temperature and pH. The influence of those factors on DAAO production by microbial origin, DAAO production by microbial recombinant, and its application in biotechnology are discussed in this review.Keywords: Enzyme, DAAO, D-amino acid, production, application ABSTRAKEnzim D-asam amino oksidase (DAAO) merupakan enzim yang mengandung Flavin Adenine Dinucleotide yang bekerja mengkatalisis reaksi oksidasi deaminasi D-asam amino dengan stereospesifisitas yang tinggi menghasilkan α-asam keto, amonia dan hidrogen peroksida. Karena mempunyai karakteristik sreteospesifisitas yang tinggi, enzim DAAO banyak digunakan untuk berbagai aplikasi seperti obat, biokatalis, biosensor dan penyiapan tanaman transgenik. Enzim ini dapat dihasilkan oleh organisme mulai dari bakteri hingga mamalia, namun untuk aplikasi dibidang bioteknologi, enzim DAAO yang berasal dari mikroorganisme dipandang lebih penting dari pada yang berasal dari mamalia. Produksi enzim dari DAAO dari mikroorganisme dalam kultur cair dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti sumber karbon, nitrogen, senyawa penginduksi, oksigen terlarut, temperatur dan pH medium. Pengaruh dari faktor-faktor tersebut terhadap produksi enzim DAAO, produksi enzim DAAO menggunakan mikroba rekombinan serta aplikasinya dalam bidang bioteknologi dibahas dalam tinjauan.Kata Kunci: Enzim, DAAO, D-asam amino, produksi, aplikasi
PEMURNIAN ENZIM SEFALOSPORIN-C ASILASE DAN OPTIMASI PROSES KROMATOGRAFI PENUKAR ION Nasution, Uli Julia; Wijaya, Silvia Melinda; Wibisana, Ahmad; Safarrida, Anna; Rachmawati, Indra; Puspitasari, Dian Japany; Naim, Sidrotun; Mahsunah, Anis Herliyanti; Wulyoadi, Sasmito; Suyanto, Suyanto
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol. 5 No. 2 (2018): December 2018
Publisher : Balai Bioteknologi, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT)

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (1567.447 KB) | DOI: 10.29122/jbbi.v5i2.2902

Abstract

Purification of Cephalosporin-C Acylase and Its Optimization of Ion-Exchange ChromatographyABSTRACTCephalosporin-C acylase (CCA) has an important role in the one-step conversion of cephalosporin-C into 7-ACA. Purification process aims to increase specific activity of CCA enzyme. Purification began with cell lysis, ammonium sulphate precipitation, dialysis, ion exchange chromatography (IEC) and size exclusion chromatography. IEC optimization of elution step was also done to compare gradient and isocratic elusion. Purification was capable to increase the enzyme purity upto 33.66 fold, with specific activity of 3.00 U/mg and the yield reached 41.41%. Optimization of elusion during IEC showed that isocratic protein elusion was more efficient (taking shorter time, 3 column volume (CV) only) than that of gradient batch (up to 9 CV). SDS-PAGE analysis demonstrated that the recombinant CCA enzyme existed in two types, active enzyme containing α-subunit (25 kDa) and β-subunit (58 kDa), and inactive enzyme (83 kDa) as precursor. Furthermore, 30% ammonium sulphate saturated precipitation was able to precipitate this inactive CCA.Keywords: 7-ACA,CCA, cephalosporin C, protein purification, specific activity ABSTRAKSefalosporin-C asilase (CCA) merupakan enzim yang berperan penting dalam konversi satu tahap sefalosporin-C menjadi 7-ACA. Proses purifikasi merupakan salah satu cara untuk meningkatkan aktivitas spesifik enzim CCA. Proses purifikasi dimulai dari memecah sel, diikuti dengan tahap presipitasi menggunakan amonium sulfat, dialisis, kromatografi penukar ion (IEC) dan kromatografi eksklusi. Optimasi proses IEC pada tahap elusi juga dilakukan untuk membandingkan elusi enzim CCA secara gradien dan isokratik. Proses purifikasi pada penelitian ini mampu meningkatkan kemurnian enzim hingga 33,66 kali, dengan aktivitas spesifik sebesar 3,00 U/mg dan perolehan enzim sebesar 41,41%. Hasil optimasi IEC pada proses elusi secara isokratik lebih efisien dari segi waktu (hanya membutuhkan 3 kolom volume (CV) dibandingkan dengan secara gradien (sampai 9 CV). Hasil SDS-PAGE menunjukkan bahwa CCA rekombinan merupakan enzim dengan 2 macam bentuk yaitu enzim aktif, yang terdiri dari subunit α (25 kDa) dan β (58 kDa), dan enzim tidak aktif berupa prekursor (83 kDa). Proses presipitasi menggunakan amonium sulfat 30% tersaturasi dapat mengendapkan prekursor CCA.Kata Kunci: 7-ACA, aktivitas spesifik, CCA, purifikasi protein, sefalosporin C
Penyuluhan Dan Pelatihan Pembuatan Sabun Transparan Suwoto; Indrawijaya, Budhi; Wibisana, Ahmad
Abdi Laksana : Jurnal Pengabdian Kepada Masyarakat Vol 5 No 1 (2024): Abdi Laksana : Jurnal Pengabdian Kepada Masyarakat
Publisher : LPPM Universitas Pamulang

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.32493/abdilaksana.v5i1.38485

Abstract

Telah dilakukan kegiatan PKM berupa penyuluhan dan pelatihan pembuatan sabun transparan. Kegiatan dilakukan di RW 019 Perumahan Villa Pamulang Pondok Benda Pamulang. Sabun merupakan kebutuhan pokok yang dibutuhkan untuk menjaga kebersihan dan kesehatan. Selama ini sabun diperoleh masyarakat dari membeli produk yang sudah ada dan merupakan bagian dari kebutuhan pokok mereka. Dengan semakin meningkatnya pengetahuan dan kesadaran masyarakat akan pentingnya menjaga kesehatan, kebutuhan akan sabun mandi dengan kondisi tertentu seperti herbal dengan berbagai manfaat tambahan dan juga tampilan yang transparan dan menarik makin dibutuhkan masyarakat.Pembuatan sabun ini cukup mudah dilakukan oleh masyarakat awam tanpa menggunakan peralatan khusus, namun diperlukan pengetahuan tentang sabun dan bahan lain terkait serta potensi bahaya yang dapat ditimbulkan. Pada pelatihan pkm ini diajarkan cara pembuatan sabun. Pelatihan dilakukan berupa penjelasan oleh dosen dan dilakukan praktek langsung oleh mahasiswa di depan para peserta. Pelatihan berlangsung lancar dan mendapat sambutan yang sangat baik dari masyarakat. Para peserta berharap agar kegiatan PKM dapat dilakukan secara berkesinambungan sehingga masyarakat dapat menerapkan pelatihan ini dalam pengembangan kewirausahaan dan dapat menunjang ekonomi masyarakat.
Dextran Producing Bacteria: A Literatur Review Salsabilla, Vishtari; Putri, Dwi Hilda; Advinda, Linda; Achyar, Afifatul; Wibisana, Ahmad
Jurnal Biologi Tropis Vol. 25 No. 1 (2025): Januari - Maret
Publisher : Biology Education Study Program, Faculty of Teacher Training and Education, University of Mataram, Indonesia

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.29303/jbt.v25i1.8370

Abstract

This study aims to analyze dextran-producing bacteria, especially from the general Leuconostoc, Weissella, and Lactobacillus, which produce the enzyme dextransucrase for dextran synthesis. This research uses the Systematic Literature Review (SLR) method based on the PRISMA protocol, with data sources from various trusted scientific databases for the 2020–2024 period. The results of the study show that variations in dextran structure, such as molecular weight and degree of branching, are highly dependent on the bacterial strain and fermentation conditions. Optimization of production parameters, including pH, temperature and substrate concentration, can increase dextran production efficiency The conclusions of this study emphasize the need for a multidisciplinary approach to optimize the potential of dextran in industrial and biotechnology applications. Further research is recommended to explore new strains, optimize production processes, and diversify dextran applications.
Screening for Penicillin G Acylase (PGA)-Producing Bacteria and Gene Cloning Using Degenerate Oligonucleotide Primed-PCR Masdalifah, Masdalifah; Wulandari, Sri Rezeki; Sabbathini, Gabriela Christy; Ulfah, Maria; Achnafani, Dini; Wibisana, Ahmad; Sriherfyna, Feronika Heppy; Helianti, Is; Nurhayati, Niknik
Makara Journal of Science Vol. 29, No. 1
Publisher : UI Scholars Hub

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar

Abstract

The growing concern over antibiotic resistance has driven global efforts to explore innovative solutions, including the use of Penicillin G acylase (PGA) to produce semisynthetic β-lactam antibiotics. This study screened four potential in-tracellular PGA-producing bacteria: Alcaligenes faecalis InaCC B444 (AfPGA), Kluyvera cryocrescens InaCC B850 (KcPGA), Providencia rettgeri InaCC B25 (Pr25PGA), and P. rettgeri InaCC B466 (Pr466PGA). Penicillin G Acylase encoding genes (pgas) were isolated from them using a Degenerate Oligonucleotide Primed-PCR (DOP-PCR) approach and sequenced. Microbiological assays confirmed all tested crude extracts to exhibit inhibitory effects. Penicillin G was used for evaluating hydrolytic activity and 6-Amino Penicillanic Acid (6-APA) coupled with D-p-Hydroxyl-phenylglycine methyl ester hydrochloride (DHPGME) for the synthetic activity. Pr466PGA and Pr25PGA showed the highest synthetic and hydrolytic activities, respectively. DOP-PCR successfully amplified a 2,517 bp pga-encoding Pr25PGA. The deduced amino acid sequence shared 95.1% identity with the known PGA from P. rettgeri PX04. Sec-ondary structure analysis of Pr25PGA revealed 35% α-helices, 16% β-sheets, and 49% coils, suggesting that the enzyme may be flexible and dynamic, with structural stability primarily provided by the α-helices and β-sheets. These findings offer valuable insights for the future design and application of Pr25PGA, particularly in the production of semisynthetic β-lactam antibiotics.
OPTIMIZATION OF ENZYME-MICROWAVE ASSISTED EXTRACTION, CHARACTERIZATION AND ANTIOXIDANT ACTIVITY OF POLYSACCHARIDE FROM Ganoderma lucidum Listriyani, Lira Windriawati; Hudiyono, Sumi; Rudiyono, Rudiyono; Zulaeha, Siti; Wibisana, Ahmad
Jurnal Bioteknologi & Biosains Indonesia (JBBI) Vol. 10 No. 1 (2023)
Publisher : BRIN - Badan Riset dan Inovasi Nasional

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.55981/jbbi.2023.1748

Abstract

Enzyme-Microwave Assisted Extraction (EMAE) is a new process for extracting Ganoderma lucidum polysaccharides (GLPs). Cellic® CTec2 was chosen as an enzyme that assists in microwave extraction. The four variables involved in this study were enzyme concentration (%), enzymatic reaction time (minutes), solvent-to-solid ratio (mL/g), and microwave extraction time (minutes). This study showed that the enzyme concentration and solvent-to-solid ratio had a significant effect on the response in the range studied. Yield extraction of polysaccharides from experiments conducted at optimum conditions showed good agreement with the predictions from the model. The EMAE method showed a higher polysaccharide extraction yield than hot water extraction (HWE) method. GLPs from EMAE method had antioxidant activity of 79.47 ± 0.71% (DPPH) and 0.884 ± 0.013 mM Fe2+/L (FRAP), where these values were higher than those of the HWE method.