Claim Missing Document
Check
Articles

Found 27 Documents
Search

Analisis Bioinformatika dan Ekspresi Protein Rekombinan Hemagglutinin Domain Globular dari Virus H5N1 Indonesia pada Eschericia coli BL21 (DE3) sebagai Komponen Vaksin Subunit Influenza Muhammad Yusuf; Rima Handiyani; Shinta Kusumawardani; Idar Idar; Umi Baroroh; Toto Subroto
al Kimiya: Jurnal Ilmu Kimia dan Terapan Vol 8, No 2 (2021): al Kimiya: Jurnal Ilmu Kimia dan Terapan
Publisher : Department of Chemistry, Faculty of Science and Technology, UIN Sunan Gunung Djati Bandung

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.15575/ak.v8i2.14138

Abstract

 Flu burung merupakan salah satu penyakit zoonosis yang patut diwaspadai di Indonesia, khususnya galur High Pathogenic Avian Influenza (HPAI) karena dapat mematikan jika menular kepada manusia. Penggunaan vaksin influenza pada unggas, merupakan langkah preventif terhadap evolusi virus yang berbahaya dan juga penyebarannya. Selama ini, Indonesia masih menggunakan seed vaksin impor yang berasal dari luar Indonesia. Namun, karena Indonesia merupakan negara yang berada di garis khatulistiwa, karakteristik virus bisa berbeda dengan virus dari nothern-hemispere maupun southern-hemispere. Mengingat hal tersebut, Indonesia harus mengembangkan vaksin influenza menggunakan galur virus lokal. Berbeda dengan vaksin whole virus, vaksin rekombinan memiliki keunggulan dari sisi kemurnian, kecepatan produksi, dan kesesuaian galur terhadap virus yang beredar saat diperlukan. Penelitian ini bertujuan untuk menganalisis sekuen hemagglutinin (HA) Indonesia dengan strain lainnya serta mengekspresikkan protein HA1 rekombinan pada Escherichia coli  BL21 (DE3). Galur yang digunakan pada studi ini berasal dari virus H5N1 (A/Indonesia/05/05), khususnya bagian domain globular dari HA1. Sekuen HA1 bervariasi antara strain Indonesia dengan nothern-hemispere maupun southern-hemispere dan merupakan protein yang terpapar ke luar virus. Gen HA1 disisipkan pada vektor pET-28a, kemudian plasmid diisolasi menggunakan meoe manniatis, setelah itu diekspresikan dengan induksi 1 mM IPTG selama 4 jam. Protein HA1 telah berhasil diekspresikan secara intraseluler dan telah dikonfirmasi pada berat molekul 40 kDa menggunakan SDS-PAGE. Penelitian ini dapat digunakan untuk mengembangkan vaksin subunit yang lebih spesifik terhadap virus yang beredar di lapangan.
Pembuatan Biobaterai Berbasis Ampas Kelapa dan Tomat Busuk Muhamad Abidin; Ashary Fathul Hafidh; Mia Widyaningsih; Muhammad Yusuf; Anceu Murniati
al Kimiya: Jurnal Ilmu Kimia dan Terapan Vol 7, No 1 (2020): al Kimiya: Jurnal Ilmu Kimia dan Terapan
Publisher : Department of Chemistry, Faculty of Science and Technology, UIN Sunan Gunung Djati Bandung

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.15575/ak.v7i1.6511

Abstract

Indonesia merupakan negara tropis dengan produksi kelapa dan tomat yang cukup tinggi. Pada tahun 2016, Indonesia menjadi negara penghasil kelapa terbesar di dunia dengan produksi kelapa sebanyak 18,3 juta ton. Beberapa produksi pengolahan kelapa menghasilkan produk samping berupa ampas kelapa. Disisi lain, dari 916.000 ton produksi tomat pertahun terdapat 80% yang mengalami kebusukan akibat serangan hama. Kedua limbah tersebut berpotensi untuk diolah menjadi baterai ramah lingkungan. Tomat busuk telah diketahui dapat dijadikan sebagai elektrolit ramah lingkungan pada baterai dengan menghasilkan beda potensial pada baterai sebesar 1,233 Volt. Oleh karena itu, tujuan penelitian ini yaitu membuat baterai ramah lingkungan berbahan dasar ampas kelapa dan tomat busuk. Ampas kelapa ditambahkan karena emulsifying tepung kelapa secara signifikan lebih tinggi dibandingkan tepung kaya serat lainnya. Metode yang digunakan adalah mencampurkan tomat busuk dengan ampas  kelapa dengan variasi komposisi 0, 25, 50, 75 dan 100% pada masing–masing konsentrasi. Parameter yang diamati dalam penelitian ini adalah potensial, kapasitas, dan daya baterai. Hasilnya, baterai pada komposisi 0, 25, 50, 75 dan 100% menghasilkan rata-rata beda potensial masing-masing sebesar 1,27; 1,17; 1,45; 1,23; dan 0,02 Volt, arus listrik masing-masing sebesar 0,76; 1,13; 0,97; 0,24; dan 0 mA, dan daya masing-masing sebesar 0,97; 1,56; 1,43; 0,30; 0,00 miliwatt. Kondisi optimum baterai diperoleh pada baterai dengan konsentrasi 25% ampas kelapa berbanding tomat busuk dengan daya sebesar 1,56 miliwatt. Penelitian ini diharapkan dapat berkontribusi pada pengembangan baterai ramah lingkungan untuk mengurangi limbah B3, seiring dengan meningkatnya kebutuhan akan baterai di era revolusi industri 4.0.
Selektivitas Ligan DBDTP Terhadap Isomer Ligan Dbdtp untuk Ekstraksi Logam Tanah Jarang Berdasarkan Kajian Simulasi Dinamika Molekuler Ratna Sari Dewi; Abdul Mutholib; Anni Anggraeni; Hesein H. Bahti; Ari Hardianto; Muhammad Yusuf
al Kimiya: Jurnal Ilmu Kimia dan Terapan Vol 6, No 2 (2019): al Kimiya: Jurnal Ilmu Kimia dan Terapan
Publisher : Department of Chemistry, Faculty of Science and Technology, UIN Sunan Gunung Djati Bandung

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.15575/ak.v6i2.6504

Abstract

Logam tanah jarang (LTJ) merupakan suatu material strategis nasional. Tingkat kebutuhan terhadap LTJ semakin lama semakin meningkat pesat. Pemisahan LTJ dapat menggunakan berbagai metode pemisahan, salah satunya dengan menggunakan ligan pengompleks. Ligan Dibutyl dithiophosphate (DBDTP) memiliki banyak keuntungan ketika digunakan sebagai ekstraktan dalam ekstraksi. Simulasi komputer membutuhkan suatu metode akurat dalam memodelkan sistem yang dikaji. Simulasi sering dilakukan dengan kondisi yang sangat mirip dengan eksperimen, sehingga hasil perhitungan kimia komputasi dapat dibandingkan secara langsung dengan eksperimen. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk membandingkan prediksi pemisahan ekstraksi LTJ (Sm dan Gd) menggunakan ligan DBDTP dan isomer ligan DBDTP dengan menghitung kestabilan kompleks berdasarkan dinamika molekuler. Ligan DBDTP dan Isomer ligan DBDTP dibuat dengan program BIOVIA Discovery studio 2016, lalu  dihubungkan dengan atom pusat dan dilakukan optimasi energi menggunakan program AMBER 16, kemudian disimulasikan dengan sistem satu pelarut selama 10 ns secara eksplisit..Hasil simulasi kompleks UTJ dengan isomer ligan DBDTP dan tiga air secara dinamika molekuler menunjukkan bahwa semakin kecil radian atom maka semakin kecil nilai energi ikatan dan semakin stabil. Energi untuk masing-masing kompleks LTJ (Sm dan Gd) untuk ligan DBDTP adalah -40,43 dan -121,13 Kkal/mol dan ligan isomer DBDTP sebesar -287,62 dan -438,38 Kkal/mol. Hal ini menunjukkan bahwa kompleks LTJ (Sm dan Gd) dengan isomer ligan DBDTP lebih stabil dibandingkan dengan ligan DBDTP.
PENAMBATAN MOLEKUL MUTAN TOKSIN DIFTERI TERHADAP SENYAWA NAD+ SEBAGAI ALTERNATIF CRM197 PADA VAKSIN KONJUGAT Baroroh, Umi; Fauziyah, Hanifa; Astriany, Dewi; Yusuf, Muhammad; Novianti, Mia Tria
JURNAL SAINS DAN TEKNOLOGI FARMASI INDONESIA Vol 9, No 2 (2020)
Publisher : Sekolah Tinggi Farmasi Indonesia

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (668.996 KB) | DOI: 10.58327/jstfi.v9i2.148

Abstract

Difteri merupakan penyakit pernapasan menular yang menjadi salah satu penyebab utama kematianpada anak-anak. Penggunaan formaldehid pada pembuatan toksoid difteri dinilai merusak sejumlahsitus antigenik penting pada toksoid. CRM197 merupakan komponen vaksin yang mengalami mutasiasam amino pada toksin difteri. Adanya efek sitotoksisitas CRM197 terhadap sel mamalia dan sel ragimenandakan bahwa mutasi yang terjadi belum menurunkan toksisitas secara optimal, sehinggadiperlukan studi lebih lanjut untuk pengembangan mutan toksin difteri baru. Penelitian ini bertujuanuntuk memodelkan mutan tersebut dan menguji afinitasnya terhadap ligan NAD+. Pendekatanbioinformatika dilakukan dengan penambatan molekul menggunakan program AutoDock 4.2.Diperoleh energi bebas ikatan terendah pada natif sebesar -7,62 kcal/mol. Asam amino Ile31 dan Tyr65dirancang dengan mensubstitusi menjadi Lys31 dan Gln65 (I31K/Y65Q). Hasil penambatan molekulmutan uji menunjukkan nilai energi ikatan meningkat menjadi -5,91 kcal/mol, menandakan adanyapenurunan afinitas NAD+. Titik mutasi ini dapat diusulkan untuk pengembangan mutan toksin difteridengan afinitas rendah terhadap NAD+ sebagai kandidat vaksin difteri.Kata kunci: toksin difteri, CRM197, penambatan molekul, vaksin, bioinformatika
Kajian Dendrimer (Poly)Amidoamine (Pamam) Generasi 4 Sebagai Template Dalam Pembentukan Nanopartikel Secara In Silico Yurika Sastyarina; Zuhrotun Nafisah; Muhammad Yusuf; Martalena Ramli; Abdul Mutalib; Ukun Soedjanaatmadja
Journal of Tropical Pharmacy and Chemistry Vol. 4 No. 1 (2017): J. Trop. Pharm. Chem.
Publisher : Faculty of Pharmacy, Universitas Mulawarman, Samarinda, Indonesia, 75117, Gedung Administrasi Fakultas Farmasi Jl. Penajam, Kampus UNMUL Gunung Kelua, Samarinda, Indonesia

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.25026/jtpc.v4i1.130

Abstract

Dendrimers are a class of highly branched synthetic polymers that has spherical form consist of three components: core, branch and terminal functional groups. One of dendrimer that has been commercialized is (Poly)amidoamine (PAMAM). PAMAM dendrimer used as a template in the preparation of gold nanoparticles. This research was studied the streched cavities of (Poly)amidoamine (PAMAM) dendrimer generation 4 using in silico method. Structure of (Poly) amidoamine (PAMAM) dendrimers generation 4 downloaded from Building Toolkit (DBT) Library and before the simulation structure was prepared. Then molecular dynamics simulations run using the AMBER program at 37°C in aqueous conditions. From analysis, obtained that the furthest distance of streched cavities at the closest distance from the core, region between residues 2 and 3 is 23.696 Å and at the terminal region between residues 100 and 122 is 58.045 Å
Analisis Interaksi ?-Amilase Bacillus licheniformis (BLA) dan Mutannya (MTBLA) dengan Maltoheptaosa pada Suhu Tinggi menggunakan Metode In Silico: Interaction Analysis of ?-Amylase Bacillus licheniformis (BLA) and its Mutant (MTBLA) with Maltoheptaose at High Temperature using In Silico Method Annisyaban Fatiha Azzahra; Regaputra Satria Janitra; Wahyu Widayat; Farhan Azhwin Maulana; Safri Ishmayana; Muhammad Yusuf
Jurnal Sains dan Kesehatan Vol. 5 No. 6 (2023): J. Sains Kes.
Publisher : Fakultas Farmasi, Universitas Mulawarman, Samarinda, Indonesia

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.25026/jsk.v5i6.2013

Abstract

?-Amylase is an enzyme that hydrolyzes starch into oligosaccharides used in the food and health industry sector. Hydrolysis products such as maltopentose can be a high-nutrition source for patients with kidney failure and calorie deficit. Therefore, increasing the thermostability of enzymes needs to be done to meet industrial criteria. In this study, we studied the effect of the Bacillus licheniformis ?-amylase (BLA) mutation on its activity at 298 and 373 K in silico through enzyme-substrate interaction analysis. Maltoheptaose was used as a model substrate. At 373 K, the Asn190Phe mutation plays a direct role in forming interactions with the substrate while the Gln264Ser mutation does not play a direct role. At 298 K the Asn265Tyr mutation plays a direct role in the enzyme-substrate interaction. In this study, we found a relationship between enzyme-substrate interaction and activity, the most determining factor being the interaction with the catalytic residue. At 298 K, the total interaction of the mutant BLA (MTBLA)-maltoheptaose was slightly stronger than that of BLA-maltoheptaose. However, the interaction of maltoheptaose with catalytic residues in BLA is stronger than in MTBLA. This is in agreement with the previous experiment at 298 K. A similar pattern is found at 373 K. Thereby, MTBLA activity at 373 K is also not more improved than BLA. Keywords:          ?-Amylase, activity, thermostability, Bacillus licheniformis, In silico   Abstrak ?-Amilase merupakan enzim yang menghidrolisis pati menjadi oligosakarida yang digunakan di sektor industri makanan dan kesehatan. Produk hidrolisis seperti maltopentosa dapat menjadi sumber makanan tinggi nutrisi untuk pasien gagal ginjal dan defisit kalori. Oleh sebab itu, peningkatan termostabilitas enzim perlu dilakukan untuk memenuhi kriteria industri. Pada penelitian ini kami mempelajari pengaruh mutasi ?-amilase Bacillus licheniformis (BLA) terhadap aktivitasnya pada suhu 298 dan 373 K secara in silico melalui analisis interaksi enzim-substrat. Maltoheptaosa digunakan sebagai model substrat. Pada suhu 373 K, mutasi Asn190Phe berperan langsung membentuk interaksi dengan substrat sedangkan mutasi Gln264Ser tidak berperan langsung. Pada suhu 298 K mutasi Asn265Tyr berperan langsung terhadap interaksi enzim-substrat. Pada penelitian ini, kami menemukan hubungan antara interaksi enzim-substrat terhadap aktivitas, faktor yang paling menentukan adalah interaksinya dengan residu katalitik. Pada suhu 298 K, total interaksi mutan BLA (MTBLA)-maltoheptaosa sedikit lebih kuat dibandingkan BLA-maltoheptaosa. Namun, interaksi maltoheptaosa dengan residu katalitik pada BLA lebih kuat daripada MTBLA. Hal ini bersesuaian dengan eksperimen sebelumnya pada suhu 298 K. Pola yang mirip terlihat pada 373 K, sehingga aktivitas MTBLA pada suhu 373 K juga tidak lebih baik daripada BLA. Kata Kunci:         ?-Amilase, aktivitas, termostabilitas, Bacillus licheniformis, In silico
Optimization of methanol‐induced expression and His‐tag purification of Saccharomycopsis fibuligera R64 mutant α‐amylase in Pichia pastoris Clara Claudia; Elsa Destiana; Rista Awalia; Mia Tria Novianti; Taufik Ramdani Tohari; Dewi Astriany; Shinta Kusumawardani; Muhammad Yusuf; Umi Baroroh
Indonesian Journal of Biotechnology Vol 30, No 2 (2025)
Publisher : Universitas Gadjah Mada

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.22146/ijbiotech.100845

Abstract

The Sfamy R64 α‐amylase mutant from Saccharomycopsis fibuligera was expressed in Pichia pastoris to explore its industrial potential. The gene encoding the mutant enzyme was cloned into the pPICZαA vector and transformed into P. pastoris SMD1168. Optimal expression was achieved at 1.5% methanol concentration, with the highest enzyme activity observed at 48 h, reaching 24.06 U/mL. The recombinant protein was purified using Ni‐Sepharose affinity chromatography in native and denaturing conditions. The native conditions retained higher protein integrity and activity, while the denaturing process resulted in partial degradation. Molecular dynamics (MD) simulations conducted to assess the structural stability of the His‐tagged Sfamy R64 α‐amylase mutant and its interaction with the maltose substrate. The simulation confirmed the stable binding of maltose in the active site and the solvent accessibility of the His‐tag, supporting its effectiveness in affinity chromatography. The RMSD, RMSF, and time‐evolution snapshots demonstrated that the protein remained structurally stable over 100 ns at an optimum temperature of 50 °C. The findings suggest that the Sfamy R64 mutant α‐amylase is a promising candidate for industrial applications, combining high expression yields, efficient purification, and stable enzyme‐substrate interactions. The results offer a strong basis for further optimization and large‐scale enzyme production.
Co-Authors Abdul Mutalib Abdul Mutalib Abdul Mutalib Abdul Mutholib Ade Rizki Ridwan Firdaus Ade Rizqi Ridwan Firdaus Agus Safari Agus Safari Agus Safari Ahmad Fariz Maulana Ahsanul Chaliqin Gayo Anceu Murniati Angga Himas Setyawan Anita Yuwita Anneke Noviyanti Anni Anggraeni Anni Anggraeni Anni Anggraeni Annisyaban Fatiha Azzahra Ari Hardianto Arum Kurnia Sari Ashary Fathul Hafidh Bachti Alisjahbana Bacthi Alisjahbana Baroroh, Umi Basti Andriyoko Bayu Shiddiq Widhi Pratama Bevi Lidya Clara Claudia Desy Linasari Dewi Astriany Dewi Astriany Dewi Ratih Handayani Dhiya Salsabila Elsa Destiana Endah Wulandari Farhan Azhwin Maulana Fauzian Giansyah Fauziyah, Hanifa Ghina Nur Fadhilah Henry Chandra Herman Herman Hesein H. Bahti Hesti Lina Wiraswati Husein Hernadi Bahti Idar Idar Idar Idar Ika Wiani Imam Adi Wicaksono Iman Permana Maksum Iman Rahayu Irkham Irkham Irma Mardiah Khomaini Hasan Khomairi Hasan Korry Novitriani Korry Novitriani, Korry Leonardus Wiydatmoko Mamlikatu Ilmi Azizah Martalena Ramli Mia Tria Novianti Mia Widyaningsih Muchtaridi Muchtaridi Muhamad Abidin Muhamad Abidin Muhammad Fadhlillah Nisa Fauziah Novianti, Mia Tria Nur Asni Setiani Nurul Aida Fathya Opik Taupiqurrohman R. Ukun M.S. Soedjanaatmadja Rahmaniar Mulyani Ratna Sari Dewi Ratna Sari Dewi Regaputra Satria Janitra Retna Putri Fauzia Rima Handiyani Rina Fajri Nuwarda Rista Awalia Rudi Hartono Saadah D. Rachman Saadah D. Rachman Saadah Diana Rachman Safri Ishmayana Safri Ishmayana Safri Ishmayana Safri Ishmayana Safri Ishmayana Santhy Wyantuti Sari Syahruni Sari Syahruni Saronom Silaban Shabarni Gaffar Shabarni Gaffar Shabarni Gaffar Shabarni Gaffar Shabarni Gaffar Shinta Kusumawardani Shinta Kusumawardani Siti Soidah Soni Muhsinin Sukma Nuswantara Sylvi Qurrotul Aini Taufik Ramdani Tohari Toto Subroto Toto Subroto Toto Subroto Toto Subroto Toto Subroto Umi Baroroh Umi Baroroh Wahyu Widayat Wanda Destiarani Yani Suryani Yeni Wahyuni Hartati Yeni Wahyuni Hartati Yurika Sastyarina Yurika Sastyarina Zelika Mega Ramadhania Zuhrotun Nafisah Zuhrotun Nafisah