Claim Missing Document
Check
Articles

Found 27 Documents
Search

PENGARUH Zn2+ TERHADAP AKTIVITAS XILANASE HASIL ISOLASI DARI Trichoderma viride DENGAN METODE FERMENTASI SEMI PADAT Naimah, Janatun; Mahdi, Chanif; Roosdiana, Anna
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (525.84 KB)

Abstract

Xilanase merupakan enzim ekstraseluler hasil isolasi dari jamur Trichoderma viride yang mampu menghidrolisis xilan menjadi xilosa. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh penambahan Zn2+ terhadap aktivitas xilanase. Pada penelitian ini digunakan serbuk kulit pisang sebagai induser untuk produksi enzim. Aktivitas xilanase ditentukan berdasarkan banyaknya gula pereduksi yang dihasilkan (xilosa) oleh 1 mL enzim per menit. Pengaruh Zn2+ terhadap aktivitas xilanase dilakukan dengan beberapa konsentrasi, yaitu 25, 30, 35, 40, 45 dan 50 mM. Analisa data menggunakan analisis ragam Pola Rancangan Acak Lengkap (RAL). Hasil penelitian ini menunjukkan bahwa aktivitas ekstrak kasar xilanase dengan penambahan ion Zn2+ 40 mM diperoleh sebesar 1,821 µgmL-1menit-1 dan Zn2+ berpengaruh sangat nyata terhadap aktivitas xilanase (P<0,01). Penambahan Zn2+ berfungsi sebagai aktivator untuk meningkatkan aktivitas xilanase. Nilai konstanta kinetika tanpa penambahan ion Zn2+ diperoleh Vm sebesar 5,32 µgmL-1menit-1 dan KM sebesar 8,05 %, sedangkan pada penambahan Zn2+ diperoleh Vm sebesar 6,80 µgmL-1menit-1 dan KM sebesar 2,87 %. Kata kunci: xilanase, Trichoderma viride, Zn2+
PENGARUH SUHU DAN LAMA PENYIMPANAN TERHADAP KESTABILAN XILANASE AMOBIL DALAM KITOSAN Isya, Imaroh; Roosdiana, Anna; Sutrisno, Sutrisno
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (530.453 KB)

Abstract

Xilanase merupakan kelompok enziim ekstraseluler yang memiliki kemampuan menghidrolisis xilan menjadi xilosa. Trichoderma viride merupakan salah satu jenis kapang yang dapat menghasilkan enzim xilanase. Kestabilan enzim dipengaruhi kondisi lingkungan. Enzim dikatakan stabil bila aktivitas sisa lebih dari 50% dari aktivitas enzim awal. Xilanase diamobilisasi dengan metode penjebakan menggunakan matriks kitosan-natrium tripolifosfat dan disimpan pada variasi suhu 30,40,50,60,70 (°C) dan variasi lama penyimpanan 0,1,2,3,4,5,6,7 (hari). Aktivitas enzim dapat ditentukan dengan menghitung gula pereduksi yang dihasilkan dari hidrolisis xilan oleh sejumlah enzim per menit (μg.g-1.menit-1). Gula pereduksi yang dihasilkan dianalisis menggunakan reagen DNS dan ditentukan dengan metode spektrofotometri. Hasil penelitian menunjukkan tingkat kestabilan tertinggi dari enzim xilanase berada pada suhu penyimpanan 50 °C. Enzim xilanase amobil, stabil hingga hari ke-7 dengan aktivitas sisa 50,81%. Semakin lama waktu penyimpanan maka aktivitas xilanase semakin menurun. Pada efisiensi xilanase amobil menggunakan kitosan-natrium tripolifosfat dapat digunakan sebanyak lima kali pengulangan dengan aktivitas sebanyak 16,462 unit dan efisiensi sebesar 50,19%. Kata kunci: amobilisasi, kestabilan, kitosan-natrium tripolifosfat, lama penyimpanan, suhu.
PENGARUH SUHU DAN LAMA PENYIMPANAN TERHADAP KESTABILAN ENZIM XILANASE DARI Trichoderma viride Sukmana, Edi; Sutrisno, Sutrisno; Roosdiana, Anna
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (485.186 KB)

Abstract

Enzim xilanase merupakan protein yang mempunyai kestabilan pada keadaan tertentu. Kestabilan dari suatu enzim dapat diketahui dari aktivitas enzim sisa. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh suhu dan lama penyimpanan terhadap kestabilan enzim xilanase. Enzim xilanase diisolasi dari Trichoderma viride yang dimurnikan dengan pengendapan fraksi 40-80% menggunakan amonium sulfat dan dialisis. Enzim xilanase hasil pemurnian disimpan pada suhu 30, 40, 50, 60, dan 700C selama 0, 5, 10, 15, 20 dan 25 jam. Aktivitas enzim ditentukan dengan mereaksikan xilan 1% dengan 1 mL enzim hasil pemurnian selama 50 menit pada suhu 600C dan gula pereduksi yang dihasilkan direaksikan dengan reagen DNS dan ditentukan dengan metode spektrofotometri. Hasil penelitian diperoleh xilanase paling stabil pada penyimpanan pada suhu 600C. Semakin lama waktu penyimpanan maka aktivitas xilanase semakin menurun. Pada suhu 30, 50 dan 600C xilanase stabil sampai 25 jam dengan aktivitas enzim sisa berturut-turut  54,14; 53,84; dan 59,02%. Pada suhu 400C stabil sampai 20 jam dengan aktivitas enzim sisa 56,95%. Pada suhu 700C stabil sampai 15 jam dengan aktivitas enzim sisa 54,88%. Kata kunci:Aktivitas Xilanase, Suhu, Waktu Penyimpanan Xilan
PENGARUH ION KALSIUM (Ca2+) TERHADAP AKTIVITAS PEKTINASE HASIL ISOLASI DARI Bacillus firmus Satriana, Satriana; Roosdiana, Anna; Prasetyawan, Sasangka
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (322.938 KB)

Abstract

Pektinase merupakan enzim hidrolase yang mampu memecah ikatan α-1,4 glikosidik pada poligalakturonat menjadi asam galakturonat. Pektinase dapat diproduksi dari berbagai macam mikroorganisme seperti Aspergillus niger dan Bacillus firmus. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengetahui pengaruh penambahan ion Ca2+ terhadap aktivitas pektinase dari Bacillus firmus dan menentukan parameter kinetika. Pektinase yang digunakan berupa ekstrak kasar. Pengukuran kadar protein pektinase dilakukan menggunakan reagen Biuret dan asam galakturonat menggunakan reagen DNS secara spektrofotometer. Aktivitas pektinase diperoleh dari asam galakturonat yang terbentuk oleh pektinase setiap 1 mL per menit. Pengaruh ion Ca2+ ditentukan pada konsentrasi ion Ca2+ 0, 2, 4, 6, 8, dan 10 mM, sedangkan parameter kinetika ditentukan pada variasi konsentrasi substrat 0,5; 1,0; 1,5; 2,0; dan 2,5 % (b/v). Kadar protein pektinase bebas diperoleh sebesar 1,200 mg/mL. Hasil penelitian menunjukkan bahwa ion Ca2+ bertindak sebagai aktivator. Konsentrasi ion Ca2+ 10 mM dapat meningkatkan aktivitas pektinase dari 0,636 µgmL-1menit-1 menjadi 7,608 µgmL-1menit-1. Parameter kinetika pektinase dengan penambahan Ca2+ 10 mM mempunyai Vmaks sebesar 29,41 U dan KM = 1,91 %. Kata Kunci : Bacillus firmus, Ca2+,  DNS, pektinase
KARAKTERISASI ENZIM ORGANOFOSFAT HIDROLASE DARI Pseudomonas putida PADA SUBSTRAT DIAZINON DAN MALATHION Wijaya, Anik Sri; Prasetyawan, Sasangka; Roosdiana, Anna
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (305.675 KB)

Abstract

ABSTRAK Organofosfat hidolase (OPH) merupakan enzim intraseluler yang diisolasi dari bakteri Pseudomonas putida. Enzim ini mampu mendegradasi pestisida golongan organofosfat. Enzim OPH yang telah diisolasi dari Pseudomonas putida, dimurnikan dengan metode fraksinasi bertingkat menggunakan amonium sulfat dengan tingkat kejenuhan0-45% dan 45-65%. Uji aktivitas enzim dilakukan dengan mereaksikan OPH dengan substrat diazinon maupun malathion pada berbagai konsentrasi dan pH, pada temperatur ruang selama 30 menit. Penentuan pH optimum OPH dilakukan dengan mengukur aktivitas enzim pada variasi pH (7,5; 8; 8,5; 9; 9,5). Penentuan parameter kinetika reaksi enzimatis (Vmaks dan KM) dilakukan dengan mereaksikan enzim OPH pada variasi konsentrasi diazinon (6; 8; 10; 15; 20) ppm dan malathion (10; 15; 20; 25; 30) ppm. Hasil penelitian menunjukkan bahwa fraksi pengendapan 0-45% mempunyai aktivitas optimum 0,035 unit untuk diazinon dan 0,067 unit untuk malathion. pH optimum yang dicapai berdasarkan aktivitas tertinggi untuk diazinon pH 9 dan malathion pH 7,5. Hasil penentuan kinetika reaksi enzimatis OPH didapatkan Vmaks = 3,5 x10-3µmol/menit dan KM = 7,4 mg/L untuk diazinon, sedangkan untuk malathion Vmaks = 16,8 x 10-3 µmol/menit dan KM = 19,24 mg/L. Kata kunci: diazinon, malathion, OPH
PENGARUH SUHU DAN LAMA PENYIMPANAN TERHADAP KESTABILAN AKTIVITAS XILANASE DIAMOBILISASI DALAM PASIR LAUT Ardian, Adyatama; Roosdiana, Anna; Sutrisno, Sutrisno
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (653.774 KB)

Abstract

Xilanase merupakan jenis enzim hidrolisis spesifik yang penggunaannya sangat luas dalam berbagai industri terutama dalam biokonversi bahan hemiselulosa. Dalam skala industri, xilanase diproduksi dalam jumlah yang besar (scale up) sehingga enzim harus disimpan dalam waktu dan kondisi tertentu untuk menjaga kestabilannya. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh suhu dan lama penyimpanan terhadap kestabilan enzim xilanase yang diamobilisasi menggunakan matriks pasir laut. Enzim xilanase diisolasi dari Trichoderma viride yang dimurnikan menggunakan amonium sulfat dengan kejenuhan 40-80% dan dialisis. Pada penelitian ini dilakukan variasi suhu (30, 40, 50, 60, 70) °C dan variasi lama penyimpanan (0, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7) hari. Hasil penelitian menunjukkan bahwa xilanase amobil paling stabil pada suhu 60 °C dan penyimpanan 6 hari dengan aktivitas enzim sisa sebesar 50,74%. Semakin lama waktu penyimpanan maka aktivitas xilanase amobil semakin menurun. Xilanase amobil yang disimpan pada suhu 30, 40, 50 dan 70 °C stabil sampai 4 hari dengan aktivitas enzim sisa berturut-turut 54,88; 59,17; 61,98 dan 52,21%. Kata kunci : Amobilisasi, kestabilan, lama penyimpanan, pasir laut, suhu
OPTIMASI KONDISI PRODUKSI PEKTINASE DARI Aspergillus niger Mufarrikha, Iftakhul; Roosdiana, Anna; Prasetyawan, Sasangka
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 2, No 1 (2014)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (260.099 KB)

Abstract

Pektinase merupakan enzim yang dapat memecah senyawa pektin menghasilkan asam galakturonat. Pektinase dapat diisolasi dari berbagai mikroorganisme salah satunya adalah Aspergillus niger. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengetahui kondisi optimum produksi pektinase meliputi pH, temperatur dan waktu fermentasi Aspergillus niger. Fermentasi untuk menghasilkan enzim pektinase dilakukan dengan variasi pH 5, 6, 7, 8, 9, 10 dan temperatur (30, 35, 40, 45, 50) oC, serta waktu fermentasi selama (24, 48, 60, 72, 96, 120) jam. Ekstrak kasar pektinase hasil fermentasi digunakan untuk menentukan kadar protein dan aktivitas enzim. Aktivitas enzim diukur berdasarkan banyaknya µg asam galakturonat (gula pereduksi) yang dihasilkan oleh hidrolisis pektin pada kondisi optimum. Penentuan kadar protein dilakukan dengan menggunakan reagen Biuret dan penentuan gula pereduksi menggunakan reagen DNS ( Dinitrosalisilat) secara spektrofotometri. Hasil penelitian menunjukkan bahwa kondisi optimum produksi pektinase oleh Aspergillus niger yaitu pada pH 5, temperatur 40 oC dan waktu fermentasi selama 96 jam dengan konsentrasi pektinase sebesar 7.99 µg/mL dan aktivitas sebesar 20.14 unit. Kata kunci : aktivitas, Aspergillus niger, fermentasi, pektinase
PENGARUH WAKTU PENGOCOKAN DAN KONSENTRASI XILANASE DARI Trichoderma viride TERHADAP XILANASE TERADSORPSI DAN AKTIVITAS XILANASE Larasati, Luckyta Retno; Sutrisno, Sutrisno; Roosdiana, Anna
Jurnal Ilmu Kimia Universitas Brawijaya Vol 1, No 1 (2015)
Publisher : Jurusan Kimia, FMIPA Universitas Brawijaya

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (877.638 KB)

Abstract

Xylanase was immobilized with physical adsorption method by using kaolin. Immobilization is conducted in order to increase efficiency of enzyme utilization so that it can be used repeatedly. The objective of this research is to determine agitation time and optimum xilanase concentration. This research consisted two treatments which agitation time of (1, 2, 3, 4, 5) hours and enzyme concentrations of (0.157 0.209, 0.261, 0.314, 0.366) mg/mL. Free xylanase was 0.366 mg/mL with activity 8.449 unit. The result showed that the optimum condition of immobilized xylanase on kaolin was obtained at 3 hours agitation with total adsorbed xylanase 4,74 mg/g resalting in xylanase actitity of 10.074 unit. Whereas the optimum xylanase concentration was 0.261 ppm yielding in xylanase activity of  14.336 unit.Keyword : Activity, Kaolin, Trichderma viride, Xylanase
Early Poly Mass Effect (trimethylene-sebasat) On Biodegradation Rate In Liquid Media Using Mucor Miehei In Aerobic Kholisul Fuad, Akhmad; Mardiana, Diah; Roosdiana, Anna
Natural B, Journal of Health and Environmental Sciences Vol 1, No 3 (2012)
Publisher : Natural B, Journal of Health and Environmental Sciences

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (561.176 KB) | DOI: 10.21776/ub.natural-b.2012.001.03.10

Abstract

The author has conducted research about the effect of poly(trimethylene-sebacate) mass toward the rate of biodegradation using Mucor miehei in aerobic liquid media. Poly(trimethylene-sebacate) is a biodegradable linear aliphatic polyester, that can be degraded by Mucor miehei lipase. To determine the effect of poly(trimethylene-sebacate) mass in the biodegradation, the mass of poly(trimethylene-sebacate) were varied 0.06 g, 0.08 g, 0.1 g, 0.12 g and 0.14 g. Biodegradation process carried out for 12 hours, using liquid of Complex media, which was nutrient rich for Mucor miehei growth, and solution at pH 5. The resulting CO2 gas was flowed into the 50 mL reservoir of 0.1 M NaOH, followed by titration using 0.05 M HCl and MO (methyl orange) and PP (phenolptalein) indicator. The rate of CO2 gas were 0.287 x 10-3 M/h; 0.102 x 10-3 M/h; 0.137 x 10-3 M/h; 0.016 x 10-3 M/h; and 0.039 x 10-3 M/h respectively. The greater rate of CO2 produced the lower mass of poly(trimethylene-sebacate).
POTENSI KOMBINASI KURKUMIN DAN VITAMIN E TERHADAP EKSPRESI INTERLEUKIN-1 (IL-1) DAN CYCLOOXIGENASE-2 (COX-2) PADA OVARIUM TIKUS (Rattus norvegicus) MODEL KANKER MAMMAE Pratama, Dyah Ayu Oktavianie Ardhiana; Herawati, Herawati; Firmawati, Aulia; Dewi, Putri; Roosdiana, Anna
JURNAL RISET AGRIBISNIS & PETERNAKAN Vol 3, No 01 (2018): JURNAL RISET AGRIBISNIS & PETERNAKAN
Publisher : JURNAL RISET AGRIBISNIS & PETERNAKAN

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | Full PDF (300.944 KB)

Abstract

Abstrak Kanker mammae merupakan jenis neoplasma ganas yang menyerang jaringan mammae, yang dapat dipicu oleh agen karsinogenik DMBA (dimethyl benz (α) anthracene). Kanker mammae akibat induksi DMBA mempunyai kemungkinan untuk menyebar ke organ lain seperti ovarium. Peningkatan jumlah ROS secara sistemik dapat menimbulkan kondisi stress oksidatif pada ovarium, hal ini memicu makrofag untuk mengaktivasi sitokin proinflamatori, yaitu IL-1 dan COX-2 untuk menimbulkan reaksi inflamasi. Tujuan penelitian ini adalah untuk mengetahui potensi kombinasi kurkumin dengan vitamin E dalam menurunkan ekspresi IL-1 dan COX-2 pada ovarium tikus model kanker mammae yang diinduksi oleh DMBA. Pembuatan hewan model kanker mammae dilakukan dengan induksi DMBA dosis 10 mg/kg BB dan estrogen dosis 20.000 IU/kg BB. Penelitian ini dibagi dalam 5 kelompok perlakuan yaitu kelompok kontrol negatif (KN), kontrol positif (KP), perlakuan satu (P1) terapi dengan kurkumin 48mg/kg BB dan vitamin E 300 IU/ekor, perlakuan dua (P2) dosis 72mg/kg BB dan 200 IU/ekor, dan perlakuan tiga (P3) dosis 108mg/kg BB dan 100 IU/ekor. Ekspresi IL-1 dan COX-2 diamati dengan Imunohistokimia. Analisis data dilakukan dengan uji ANOVA, karena terdapat perbedaan nyata hasil antar perlakuan, maka dilakukan uji Tukey (α<0,05). Hasil penelitian menunjukkan terapi kombinasi kurkumin dan vitamin E pada tikus kanker mammae mampu menurunkan ekspresi IL-1 sebesar 60% dan COX-2 sebesar 43% secara signifikan dengan dosis efektif kurkumin 108 mg/kg BB dan vitamin E 100 IU/ekor.   Kata kunci : Kanker Mammae, Ovarium, DMBA, IL-1, COX-2, Kurkumin, Vitamin E